[صفحه اصلی ]   [Archive] [ English ]  
:: درباره نشريه :: آخرين شماره :: تمام شماره‌ها :: جستجو :: ثبت نام :: ارسال مقاله :: تماس با ما ::
بخش‌های اصلی
صفحه اول سایت مجله::
صفحه اول سایت دانشگاه::
اطلاعات مجله::
اعضای دفتر مجله::
نمایه‌های مجله::
آرشیو مقالات::
راهنمای نویسندگان::
راهنمای داوران::
ثبت نام و ارسال مقاله::
امکانات سایت مجله::
واحد علم سنجی دانشگاه::
مقالات مرتبط::
::
جستجو در پایگاه

جستجوی پیشرفته
..
دریافت اطلاعات پایگاه
نشانی پست الکترونیک خود را برای دریافت اطلاعات و اخبار پایگاه، در کادر زیر وارد کنید.
..
نظرسنجی
نظر شما در مورد مقالات مجله علمی دانشگاه علوم پزشکی کردستان چیست؟
ضعیف
متوسط
خوب
عالی
   
..
شاخص های استنادی مجله

Citation Indices from GS

AllSince 2020
Citations101375578
h-index3926
i10-index263139

 
..
کتابخانه مرکزی دانشگاه علوم پزشکی کردستان
AWT IMAGE
..
معاونت تحقیقات و فن آوری
AWT IMAGE
..
SCImago Journal & Country Rank
:: دوره 29، شماره 4 - ( مجله علمی دانشگاه علوم پزشکی کردستان 1403 ) ::
جلد 29 شماره 4 صفحات 38-25 برگشت به فهرست نسخه ها
مهندسی آنزیم دی هیدروکسی بی‌فنیل دی اکسیژناز با هدف بهبود عملکرد آن در حذف آلودگی PCBs: یک مطالعه داکینگ مولکولی
سوسن یزدان خواه1 ، علیرضا ذاکری2 ، سعید خلیلی3 ، ابوالفضل جهانگیری4 ، زهرا السادات هاشمی5 ، علیرضا حیدری6
1- دانشگاه تربیت دبیر شهید رجایی
2- استادیار، گروه علوم زیستی، دانشکده مهندسی مواد و علوم میان رشته‌ای، دانشگاه تربیت دبیر شهید رجایی، تهران، ایران ، zakeri@sru.ac.ir
3- دانشیار، گروه علوم زیستی، دانشکده مهندسی مواد و علوم میان رشته‌ای، دانشگاه تربیت دبیر شهید رجایی، تهران، ایران
4- استادیار، مرکز میکروبیولوژی کاربردی، پژوهشکده سیستم بیولوژی و مسمومیت‌ها، دانشگاه علوم پزشکی بقیه الله (عج)، تهران، ایران
5- استادیار، دپارتمان توسعه فناوری درمان‌های نوین، مرکز تحقیقات سرطان پستان، پژوهشکده معتمد، جهاد دانشگاهی، تهران، ایران
6- دانشجوی کارشناسی ارشد،گروه علوم زیستی، دانشکده مهندسی مواد و علوم میان رشته‌ای، دانشگاه تربیت دبیر شهید رجایی، تهران، ایران
چکیده:   (1384 مشاهده)
زمینه و هدف:  آلاینده‌های صنعتی  پلی ‌کلرو بی‌فنیل‌ها (PCB)، جزء مهم‌ترین آلاینده‌هایی محیط‌زیست هستند که حذف آن‌ها اهمیت فراوانی دارد. تخریب  PCBs به روش زیستی توسط آنزیم‌های متعدد و طی فرآیندی چند مرحله‌ای، صورت می‌گیرد. یکی از این آنزیم‌ها DHBD(2و3دی هیدروکسی بی‌فنیل 1و2 دی اکسیژناز) نام داشته و توسط ژن BphC رمزدهی می‌شود. تقویت عملکرد آنزیم و کاهش میل اتصال آنزیم به مهارکننده(ترت بوتانول) موجب بهبود عملکرد آنزیم و افزایش کارایی آن خواهد شد. این تحقیق،  با هدف تقویت آنزیم و تضعیف اثر مهارکننده از طریق جهش در آمینواسیدهای سایت فعال، در فضای بیو انفورماتیک انجام شده است.
مواد و روش­ها: توالی اسیدآمینه‌ای‌ آنزیم از  پایگاه داده UniPprot دریافت و به منظور بررسی توالی‌های مشابه با روش BLAST-PSI، توالی‌های مشابه از گونه‌های نزدیک تا دور پروتئین مورد جست‌وجو قرار گرفت. با انجام هم‌ردیفی چندگانه توالی‌های حاصل از BLAST-PSI ، 250 توالی منطبق گردید. نتایج هم‌ردیفی در آمینواسیدهای جایگاه فعال، نشان داد برخی جایگاه‌ها دارای اسیدآمینه متغیر بوده و به عنوان کاندید جهش‌زایی استفاده گردید. موقعیت مهارکننده  T-Butanol با استفاده از نرم‌افزارDISCOVERY شبیه‌سازی شد.
 یافته‌ها: با داکینگ مولکولی با نرم‌افزار PYRX بین آنزیم وحشی و ماده اولیه انرژی اتصال 6/2- کیلوکالری برمول و برای کاندیدهای جهش‌ها حاصل از هم‌ترازی، فنیل‌آلانین201 به ترئونین(6/9- کیلوکالری برمول) و ترئونین280 به سرین(6/8- کیلوکالری برمول) محاسبه شد.
نتیجه‌گیری: انرژی اتصال منفی‌تر، نشان از پایداری بیشتر این برهم‌کنش در آنزیم جهش یافته دارد. در نتیجه این جهش‌ها توان ارتقا قدرت عملکرد آنزیمی را خواهند داشت. شبیه‌سازی موقعیت مهارکننده و ماده اولیه در آنزیم،  نشان داد که احتمالا فاصله مهارکننده از سایت فعال و ماده اولیه در صورتی مطلوب است که، برهم‌کنش مهارکننده بر روی آمینواسیدهای جایگاه فعال کاهش یافته و در نتیجه پایداری اتصال ماده اولیه بی‌فنیل با آنزیم افزایش یابد. کاهش قدرت مهارکننده باعث افزایش قدرت کاتالیتیکی آنزیم در تخریب PCBs خواهد شد.



 
واژه‌های کلیدی: جهش‌زایی، مهارکننده، بیو انفورماتیک، PCBs
متن کامل [PDF 869 kb]   (265 دریافت)    
نوع مطالعه: پژوهشي اصیل | موضوع مقاله: بیوتکنولوژی
دریافت: 1402/5/16 | پذیرش: 1402/11/17 | انتشار: 1403/8/8
فهرست منابع
1. Melymuk L, Blumenthal J, Sáňka O, Shu-Yin A, Singla V, Šebková K, Pullen Fedinick K, Diamond ML. Persistent problem: global challenges to managing PCBs. Environmental Science & Technology. 2022 Jun 1;56(12):9029-40. [DOI:10.1021/acs.est.2c01204] [PMID] []
2. Parsa monfared A, Akbari noghabi K. Phenol biodegradation. Journal-of-Biosafety. 2015;8(1):17-35.
3. Montano L, Pironti C, Pinto G, Ricciardi M, Buono A, Brogna C, Venier M, Piscopo M, Amoresano A, Motta O. Polychlorinated biphenyls (PCBs) in the environment: occupational and exposure events, effects on human health and fertility. Toxics. 2022 Jul 1;10(7):365 . [DOI:10.3390/toxics10070365] [PMID] []
4. Hassan HA, Alghuthaymi MA. Biotechnology methods for succession of bacterial communities in polychlorinated biphenyls (PCBs) contaminated soils and isolation novel PCBs-degrading bacteria. Scientific Reports. 2022 Nov 10;12(1):19223. [DOI:10.1038/s41598-022-23886-3] [PMID] []
5. Zakeri A, Akbarian N, Hedayat K. Measurement of polychlorinated biphenyls (PCBs) in the soil samples of Taleghan region and investigation of the presence of biological agents capable of removing PCBs. Environ Sci. 2021;19(3):237-52. [DOI:10.52547/envs.2021.36246]
6. Teymouri B, Nabavi SM, Safaeyan S, Khatami SH. Determining level of PCBs in skin and muscle tissue of Cyprinus carpio and Esox lucius in Anzali Wetland (Abkenar). ISFJ. 2012;21(3):23-30.
7. Furukawa K, Fujihara H. Microbial degradation of polychlorinated biphenyls: biochemical and molecular features. Journal of bioscience and bioengineering. 2008 May 1;105(5):433-49. [DOI:10.1263/jbb.105.433] [PMID]
8. Elangovan S, Pandian SB, SJ G, Joshi SJ. Polychlorinated biphenyls (PCBs): Environmental fate, challenges and bioremediation. Microbial metabolism of xenobiotic compounds. 2019:165-88. [DOI:10.1007/978-981-13-7462-3_8]
9. Arai H, Kosono S, Taguchi K, Maeda M, Song E, Fuji F, Chung SY, Kudo T. Two sets of biphenyl and PCB degradation genes on a linear plasmid in Rhodococcus erythropolis TA421. Journal of fermentation and bioengineering. 1998 Jan 1;86(6):595-9. [DOI:10.1016/S0922-338X(99)80013-0]
10. Dai S, Vaillancourt FH, Maaroufi H, Drouin NM, Neau DB, Snieckus V, Bolin JT, Eltis LD. Identification and analysis of a bottleneck in PCB biodegradation. nature structural biology. 2002 Dec 1;9(12):934-9. [DOI:10.1038/nsb866] [PMID]
11. Mondello FJ. Cloning and expression in Escherichia coli of Pseudomonas strain LB400 genes encoding polychlorinated biphenyl degradation. Journal of bacteriology. 1989 Mar;171(3):1725-32. [DOI:10.1128/jb.171.3.1725-1732.1989] [PMID] []
12. Vaillancourt FH, Han S, Fortin PD, Bolin JT, Eltis LD. Molecular basis for the stabilization and inhibition of 2, 3-dihydroxybiphenyl 1, 2-dioxygenase by t-butanol. Journal of Biological Chemistry. 1998 Dec 25;273(52):34887-95. [DOI:10.1074/jbc.273.52.34887] [PMID]
13. Scherer M, Fleishman SJ, Jones PR, Dandekar T, Bencurova E. Computational enzyme engineering pipelines for optimized production of renewable chemicals. Frontiers in bioengineering and biotechnology. 2021 Jun 15;9:673005. [DOI:10.3389/fbioe.2021.673005] [PMID] []
14. Lange L, Parmar V, Meyer A. Biocatalysis. In: Encyclopedia of Sustainable Technologies. Elsevier; 2017. p. 663-73. [DOI:10.1016/B978-0-12-409548-9.10254-4] [PMID]
15. Pagadala NS, Syed K, Tuszynski J. Software for molecular docking: a review. Biophysical reviews. 2017 Apr;9:91-102. [DOI:10.1007/s12551-016-0247-1] [PMID] []
16. Ebert MC, Pelletier JN. Computational tools for enzyme improvement: why everyone can-and should-use them. Current opinion in chemical biology. 2017 Apr 1;37:89-96. [DOI:10.1016/j.cbpa.2017.01.021] [PMID]
17. Baammi S, Daoud R, El Allali A. In silico protein engineering shows that novel mutations affecting NAD+ binding sites may improve phosphite dehydrogenase stability and activity. Scientific Reports. 2023 Feb 1;13(1):1878. [DOI:10.1038/s41598-023-28246-3] [PMID] []
18. Yoo YJ, Feng Y, Kim YH, Yagonia CFJ. Fundamentals of enzyme engineering. Springer; 2017. [DOI:10.1007/978-94-024-1026-6]
19. Chatzou M, Magis C, Chang JM, Kemena C, Bussotti G, Erb I, Notredame C. Multiple sequence alignment modeling: methods and applications. Briefings in bioinformatics. 2016 Nov 1;17(6):1009-23. [DOI:10.1093/bib/bbv099] [PMID]
20. Planas-Iglesias J, Marques SM, Pinto GP, Musil M, Stourac J, Damborsky J, Bednar D. Computational design of enzymes for biotechnological applications. Biotechnology Advances. 2021 Mar 1;47:107696. [DOI:10.1016/j.biotechadv.2021.107696] [PMID]
21. Ferreira P, Fernandes PA, Ramos MJ. Modern computational methods for rational enzyme engineering. Chem Catalysis. 2022 Oct 20;2(10):2481-98. [DOI:10.1016/j.checat.2022.09.036]
22. Dror A, Shemesh E, Dayan N, Fishman A. Protein engineering by random mutagenesis and structure-guided consensus of Geobacillus stearothermophilus lipase T6 for enhanced stability in methanol. Applied and environmental microbiology. 2014 Feb 15;80(4):1515-27. [DOI:10.1128/AEM.03371-13] [PMID] []
23. Hashmi MZ, Varma A, editors. Electronic Waste Pollution. 2019;57. [DOI:10.1007/978-3-030-26615-8]
24. Suyamud B, Inthorn D, Panyapinyopol B, Thiravetyan P. Biodegradation of bisphenol A by a newly isolated Bacillus megaterium strain ISO-2 from a polycarbonate industrial wastewater. Water, Air, & Soil Pollution. 2018 Nov;229:1-2. [DOI:10.1007/s11270-018-3983-y]
25. Horváthová H, Lászlová K, Dercová K. Bioremediation of PCB-contaminated shallow river sediments: the efficacy of biodegradation using individual bacterial strains and their consortia. Chemosphere. 2018 Feb 1;193:270-7. [DOI:10.1016/j.chemosphere.2017.11.012] [PMID]
26. Atago Y, Shimodaira J, Araki N, Bin Othman NA, Zakaria Z, Fukuda M, Futami J, Hara H. Identification of novel extracellular protein for PCB/biphenyl metabolism in Rhodococcus jostii RHA1. Bioscience, biotechnology, and biochemistry. 2016 May 3;80(5):1012-9. [DOI:10.1080/09168451.2015.1127134] [PMID]
27. Xu Y, Yu M, Shen A. Complete genome sequence of the polychlorinated biphenyl degrader Rhodococcus sp. WB1. Genome Announcements. 2016 Oct 27;4(5):10-128. [DOI:10.1128/genomeA.00996-16] [PMID] []
28. Wang H, Hu J, Xu K, Tang X, Xu X, Shen C. Biodegradation and chemotaxis of polychlorinated biphenyls, biphenyls, and their metabolites by Rhodococcus spp. Biodegradation. 2018 Feb;29:1-0. [DOI:10.1007/s10532-017-9809-6] [PMID]
29. Ridl J, Suman J, Fraraccio S, Hradilova M, Strejcek M, Cajthaml T, Zubrova A, Macek T, Strnad H, Uhlik O. Complete genome sequence of Pseudomonas alcaliphila JAB1 (= DSM 26533), a versatile degrader of organic pollutants. Standards in genomic sciences. 2018 Dec;13:1-0. [DOI:10.1186/s40793-017-0306-7] [PMID] []
30. Chakraborty J, Das S. Characterization of the metabolic pathway and catabolic gene expression in biphenyl degrading marine bacterium Pseudomonas aeruginosa JP-11. Chemosphere. 2016 Feb 1;144:1706-14. [DOI:10.1016/j.chemosphere.2015.10.059] [PMID]
31. Suenaga H, Fujihara H, Kimura N, Hirose J, Watanabe T, Futagami T, Goto M, Shimodaira J, Furukawa K. Insights into the genomic plasticity of Pseudomonas putida KF715, a strain with unique biphenyl‐utilizing activity and genome instability properties. Environmental microbiology reports. 2017 Oct;9(5):589-98. [DOI:10.1111/1758-2229.12561] [PMID]
32. Weiland-Bräuer N, Fischer MA, Schramm KW, Schmitz RA. Polychlorinated biphenyl (PCB)-degrading potential of microbes present in a cryoconite of Jamtalferner Glacier. Frontiers in microbiology. 2017 Jun 15;8:266493. [DOI:10.3389/fmicb.2017.01105] [PMID] []
33. Ren H, Su Y, Zhang J, Pan H, Chen B, Wang Y. Recombinant protein, AlnA, combined with transgenic alfalfa remediates polychlorinated biphenyl-contaminated soils: efficiency and rhizosphere microbial community response. Biotechnology letters. 2016 Nov;38:1893-901. [DOI:10.1007/s10529-016-2169-1] [PMID]
34. Suenaga H, Goto M, Furukawa K. Active-site engineering of biphenyl dioxygenase: effect of substituted amino acids on substrate specificity and regiospecificity. Applied microbiology and biotechnology. 2006 Jun;71:168-76. [DOI:10.1007/s00253-005-0135-2] [PMID]
35. Gou M, Qu Y, Xu B, Zhou J, Li X, Zhou H. Isolation, characterization and docking studies of 2, 3-dihydroxybiphenyl 1, 2-dioxygenase from an activated sludge metagenome. Biotechnology letters. 2012 Jan;34:117-23. [DOI:10.1007/s10529-011-0738-x] [PMID]
36. Baig MS, Manickam N. Homology modeling and docking studies of Comamonas testosteroni B-356 biphenyl-2, 3-dioxygenase involved in degradation of polychlorinated biphenyls. International journal of biological macromolecules. 2010 Jan 1;46(1):47-53. [DOI:10.1016/j.ijbiomac.2009.10.014] [PMID]
ارسال پیام به نویسنده مسئول

ارسال نظر درباره این مقاله
نام کاربری یا پست الکترونیک شما:

CAPTCHA



XML   English Abstract   Print


Download citation:
BibTeX | RIS | EndNote | Medlars | ProCite | Reference Manager | RefWorks
Send citation to:

Yazdankhah S, Zakeri A, Khalili S, Jahangiri A, Hashemi Z, Heidari A. Engineering of Dihydroxy Biphenyl Dioxygenase Enzyme to Improve Its Performance In Removing PCBs: A Molecular Docking Study. SJKU 2024; 29 (4) :25-38
URL: http://sjku.muk.ac.ir/article-1-8032-fa.html

یزدان خواه سوسن، ذاکری علیرضا، خلیلی سعید، جهانگیری ابوالفضل، هاشمی زهرا السادات، حیدری علیرضا. مهندسی آنزیم دی هیدروکسی بی‌فنیل دی اکسیژناز با هدف بهبود عملکرد آن در حذف آلودگی PCBs: یک مطالعه داکینگ مولکولی. مجله علمي دانشگاه علوم پزشكي كردستان. 1403; 29 (4) :25-38

URL: http://sjku.muk.ac.ir/article-1-8032-fa.html



بازنشر اطلاعات
Creative Commons License این مقاله تحت شرایط Creative Commons Attribution-NonCommercial 4.0 International License قابل بازنشر است.
دوره 29، شماره 4 - ( مجله علمی دانشگاه علوم پزشکی کردستان 1403 ) برگشت به فهرست نسخه ها
مجله علمی دانشگاه علوم پزشکی کردستان Scientific Journal of Kurdistan University of Medical Sciences
مجله علمی دانشگاه علوم پزشکی کردستان Scientific Journal of Kurdistan University of Medical Sciences
Persian site map - English site map - Created in 0.04 seconds with 46 queries by YEKTAWEB 4713