[صفحه اصلی ]   [Archive] [ English ]  
:: درباره نشريه :: آخرين شماره :: تمام شماره‌ها :: جستجو :: ثبت نام :: ارسال مقاله :: تماس با ما ::
بخش‌های اصلی
صفحه اول سایت مجله::
صفحه اول سایت دانشگاه::
اطلاعات مجله::
اعضای دفتر مجله::
نمایه‌های مجله::
آرشیو مقالات::
راهنمای نویسندگان::
راهنمای داوران::
ثبت نام و ارسال مقاله::
امکانات سایت مجله::
واحد علم سنجی دانشگاه::
مقالات مرتبط::
::
جستجو در پایگاه

جستجوی پیشرفته
..
دریافت اطلاعات پایگاه
نشانی پست الکترونیک خود را برای دریافت اطلاعات و اخبار پایگاه، در کادر زیر وارد کنید.
..
نظرسنجی
نظر شما در مورد مقالات مجله علمی دانشگاه علوم پزشکی کردستان چیست؟
ضعیف
متوسط
خوب
عالی
   
..
شاخص های استنادی مجله

Citation Indices from GS

AllSince 2019
Citations94925845
h-index3827
i10-index249153

 
..
کتابخانه مرکزی دانشگاه علوم پزشکی کردستان
AWT IMAGE
..
معاونت تحقیقات و فن آوری
AWT IMAGE
..
SCImago Journal & Country Rank
:: دوره 28، شماره 3 - ( مجله علمی دانشگاه علوم پزشکی کردستان 1402 ) ::
جلد 28 شماره 3 صفحات 23-13 برگشت به فهرست نسخه ها
بیان، تخلیص و بررسی ایمونوژنیسیتی پروتئین نوترکیب بخش کربوکسیل زیر واحد اتصال‌دهنده نوروتوکسین بوتولینوم تیپ B (BoNT/B-HcC)
حسین سمیعی ابیانه1 ، شهرام نظریان 2، محمد ابراهیم مینایی3 ، جعفر امانی4 ، امیر سجاد حجتی رزگی5 ، محمدرضا رمضانی6
1- دانشجو دکتری زیست فناوری پزشکی، گروه بیوتکنولوژی پزشکی و نانوتکنولوژی، دانشکده پزشکی، دانشگاه علوم پزشکی مشهد، مشهد، ایران
2- دانشیار، گروه زیست‌شناسی، دانشکده علوم پایه، دانشگاه جامع امام حسین، تهران، ایران ، nazarian@ihu.ac.ir.
3- استادیار، گروه زیست‌شناسی، دانشکده علوم پایه، دانشگاه جامع امام حسین، تهران. ایران
4- استاد، مرکز تحقیقات بیولوژی مولکولی، پژوهشکده سیستم بیولوژی مسمومیت‌ها، بیمارستان بقیها... الاعظم، دانشگاه علوم پزشکی بقیه‌ا... .
5- دانشجوی کارشناسی ارشد، گروه زیست‌شناسی، دانشکده علوم پایه، دانشگاه جامع امام حسین، تهران، ایران
6- گروه زیست‌شناسی، دانشکده علوم پایه، دانشگاه جامع امام حسین، تهران، ایران
چکیده:   (2166 مشاهده)
زمینه و هدف: بوتولیسم، سندروم ناشی از مسمومیت غذایی، به دنبال استفاده از غذای آلوده به سموم عصبی بوتولینوم به وجود می­آید که بسیار خطرناک و کشنده هست. بیماری بوتولیسم به علت تأثیر سم باکتری بر پایانه‌های اعصاب حرکتی ایجاد می‌شود. نوروتوکسین‌های بوتولینوم جزء قوی‌ترین سموم شناخته‌شده می‌باشند. هدف از این تحقیق بیان، تخلیص و بررسی میزان ایمونوژنیسیتی پروتئین نوترکیب BoNT/B-HcC به عنوان یک کاندید ایمونوژن در حیوان آزمایشگاهی موش بود.
مواد و روش‌ها: انتهای کربوکسیل ناحیه اتصال‌دهنده نوروتوکسین بوتولینوم تیپ B به عنوان آنتی‌ژن مورد ارزیابی‌های بیوانفورماتیک قرارگرفت. پلاسمید pET17b-BoNT/B-HcC  به روش شوک دمایی به باکتریBL21(DE3) E . coli منتقل شد. پروتئین نوترکیب به روش کروماتوگرافی تمایلی، تخلیص و با تکنیک SDS-PAGE بررسی گردید. پس از تائید پروتئین نوترکیب با روش وسترن‌بلات، ایمنی‌زایی پروتئین در موش‌ آزمایشگاهی انجام شد. تیتر آنتی‌بادی با استفاده از الایزای غیرمستقیم ارزیابی و نتایج با آزمون آماری t ارزیابی و مقایسه گردید.
یافته‌ها: ژن بهینه سازی شده شاخص سازگاری کدون 0/99 را دارا شد. درصد کدون‌های با شیوع بالا در ژن به 78 درصد بهبود یافت. توالی ساز ژنی 1119 جفت ‌باز با برش آنزیمی تائید و پروتئین نوترکیب با وزن 43/8 کیلودالتون در میزبان پروکاریوتی بیان گردید. میزان پروتئین خالص‌شده برای هر لیتر از محیط کشت 23 میلی‌گرم  بود. ایمن‌سازی موش‌ها پاسخ آنتی‌بادی سرمی را القا کرد و آنالیز‌های آماری نشان داد که میزان تیتر آنتی‌بادی در مقایسه با نمونه کنترل تفاوت معنی‌داری دارد.
نتیجه‌گیری: آنتی‌ژن نوترکیب طراحی‌شده آنتی‌ژنیسیته بالایی نشان داد و می‌تواند به‌عنوان یک ایمونوژن علیه نوروتوکسین بوتولینوم تیپ‌B در تحقیقات بعدی مورد بررسی قرار گیرد.
واژه‌های کلیدی: کلستریدیوم بوتولینوم، واکسن، ایمنی‌زایی، آنتی‌بادی، بخش عملکردی
متن کامل [PDF 778 kb]   (300 دریافت)    
نوع مطالعه: پژوهشي اصیل | موضوع مقاله: بیوتکنولوژی
دریافت: 1401/1/23 | پذیرش: 1401/4/15 | انتشار: 1402/5/9
فهرست منابع
1. Van Ermengem E. A new anaerobic bacillus and its relation to botulism. Rev Infect Dis. 1979:701-19. [DOI:10.1093/clinids/1.4.701]
2. Pickett A. On the discovery of Bacillus botulinus. The Botulinum Journal. 2008;1(1):5-6. [DOI:10.1504/TBJ.2008.018957]
3. Johnson EA, Bradshaw M. Clostridium botulinum and its neurotoxins: a metabolic and cellular perspective. Toxicon. 2001;39(11):1703-22. [DOI:10.1016/S0041-0101(01)00157-X] [PMID]
4. Valipour E, Moosavi ML, Amani J, Nazarian S. High level expression, purification and immunogenicity analysis of a protective recombinant protein against botulinum neurotoxin type E. World J Microbiol Biotechnol. 2014;30(6), 1861-1867. [DOI:10.1007/s11274-014-1609-0] [PMID]
5. Pourshafie M, Saifie M, Shafiee A, Vahdani P, Aslani M, Salemian J. An outbreak of food-borne botulism associated with contaminated locally-made cheese in Iran. Scand J Infect Dis. 1998;30(1):92-4. [DOI:10.1080/003655498750002385] [PMID]
6. Baghban R, Gargari SL, Rajabibazl M, Nazarian S, Bakherad H. Camelid-derived heavy-chain nanobody against Clostridium botulinum neurotoxin E in Pichia pastoris. Biotechnol Appl Biochem. 2016;63(2):200-5. [DOI:10.1002/bab.1226] [PMID]
7. Hatheway CL. Clostridium botulinum and other clostridia that produce botulinum neurotoxin. In Clostridium botulinum. 2018; 2-20. [DOI:10.1201/9781315139623-1]
8. Goonetilleke A, Harris J. Clostridial neurotoxins. J Neurol, Neurosurg Psychiatry. 2004;75. [DOI:10.1136/jnnp.2004.046102] [PMID] []
9. Dolly J, Aoki K. The structure and mode of action of different botulinum toxins. Eur J Paediatr Neurol. 2006;13:1-9. [DOI:10.1111/j.1468-1331.2006.01648.x] [PMID]
10. Heymann DL. Control of communicable diseases manual. Am J Public Health. 2008;19. [DOI:10.1071/NB08016] [PMID]
11. McCarty CL, Angelo K, Beer KD, Cibulskas-White K, Quinn K, de Fijter S, et al. Large outbreak of botulism associated with a church potluck meal-Ohio. Morb Mortal Wkl Rep. 2015;64(29):802. [DOI:10.15585/mmwr.mm6429a6] [PMID] []
12. Ehrt S, Schnappinger D. Isolation of plasmids from E. coli by alkaline lysis. E coli Plasmid Vectors. Springer; 2003. p. 75-8. [DOI:10.1385/1-59259-409-3:75] [PMID]
13. Fairweather NF, Lyness VA, Maskell DJ. Immunization of mice against tetanus with fragments of tetanus toxin synthesized in Escherichia coli. Infect Immun. 1987;55(11):2541-5. [DOI:10.1128/iai.55.11.2541-2545.1987] [PMID] []
14. Smith LA. Development of recombinant vaccines for botulinum neurotoxin. Toxicon. 1998;36(11):1539-48. [DOI:10.1016/S0041-0101(98)00146-9] [PMID]
15. Rusnak JM, Smith LA. Botulinum neurotoxin vaccines: Past history and recent developments. Hum Vaccines. 2009;5(12):794-805. [DOI:10.4161/hv.9420] [PMID]
16. Baldwin MR, Tepp WH, Przedpelski A, Pier CL, Bradshaw M, Johnson EA, et al. Subunit vaccine against the seven serotypes of botulism. Infect Immun. 2008;76(3):1314-8. [DOI:10.1128/IAI.01025-07] [PMID] []
17. Dolimbek BZ, Steward LE, Aoki KR, Atassi MZ. Immune recognition of botulinum neurotoxin B: antibody-binding regions on the heavy chain of the toxin. Mol Immunol. 2008;45(4):910-24. [DOI:10.1016/j.molimm.2007.08.007] [PMID]
18. Rostami H, Moosavi SJ, Ebrahimi F, Hajizadeh A. Cloning and Expression of the Catalytic Domain of Botulinum Neurotoxin Type E in E. coli. J. Mazandaran Univ Med Sci. 2013;22(97):148-57.
19. Baradaran M, Ebrahimi F, Nazarian S, Hajizade A, Tarverdizadeh Y. Subcloning and Assessment of the Expression of Synthetic Botulinum Neurotoxin Type B Binding Domain (BD/B). J Qom Univ Med Sci. 2016;10(5), 29-37.
20. Sharma S, Zhou Y, Singh BR. Cloning, expression, and purification of C-terminal quarter of the heavy chain of botulinum neurotoxin type A. Protein Expression Purif. 2006;45(2):288-95. [DOI:10.1016/j.pep.2005.07.020] [PMID]
21. Clayton MA, Clayton JM, Brown DR, Middlebrook JL. Protective vaccination with a recombinant fragment of Clostridium botulinum neurotoxin serotype A expressed from a synthetic gene in Escherichia coli. Infect Immun. 1995;63(7):2738-42. [DOI:10.1128/iai.63.7.2738-2742.1995] [PMID] []
22. Zhou Y, Singh BR. Cloning, high-level expression, single-step purification, and binding activity of His6-tagged recombinant type B botulinum neurotoxin heavy chain transmembrane and binding domain. Protein Expression Purif. 2004;34(1):8-16. [DOI:10.1016/j.pep.2003.10.015] [PMID]
ارسال پیام به نویسنده مسئول

ارسال نظر درباره این مقاله
نام کاربری یا پست الکترونیک شما:

CAPTCHA



XML   English Abstract   Print


Download citation:
BibTeX | RIS | EndNote | Medlars | ProCite | Reference Manager | RefWorks
Send citation to:

Samiei Abianeh H, Nazarian S, Minaei M E, Amani J, Hojjati razgi A S. Expression, Purification and evaluation of the Immunogenicity of RecombinantC-terminus of the Receptor-Binding Domain of Neurotoxin Botulinum Protein Type B (BoNT/B-HcC). SJKU 2023; 28 (3) :13-23
URL: http://sjku.muk.ac.ir/article-1-7298-fa.html

سمیعی ابیانه حسین، نظریان شهرام، مینایی محمد ابراهیم، امانی جعفر، حجتی رزگی امیر سجاد، رمضانی محمدرضا. بیان، تخلیص و بررسی ایمونوژنیسیتی پروتئین نوترکیب بخش کربوکسیل زیر واحد اتصال‌دهنده نوروتوکسین بوتولینوم تیپ B (BoNT/B-HcC). مجله علمي دانشگاه علوم پزشكي كردستان. 1402; 28 (3) :13-23

URL: http://sjku.muk.ac.ir/article-1-7298-fa.html



بازنشر اطلاعات
Creative Commons License این مقاله تحت شرایط Creative Commons Attribution-NonCommercial 4.0 International License قابل بازنشر است.
دوره 28، شماره 3 - ( مجله علمی دانشگاه علوم پزشکی کردستان 1402 ) برگشت به فهرست نسخه ها
مجله علمی دانشگاه علوم پزشکی کردستان Scientific Journal of Kurdistan University of Medical Sciences
مجله علمی دانشگاه علوم پزشکی کردستان Scientific Journal of Kurdistan University of Medical Sciences
Persian site map - English site map - Created in 0.05 seconds with 46 queries by YEKTAWEB 4660