|
ارزیابی برهمکنش C-Terminal پروتئین Fam83h و کراتین اسکلت سلولی - یک مطالعه In-Silico
|
شیرکو ناصری1    ، ساکو میرزایی2 ، ذکریا وهاب زاده3 ، محمد باقر خادم عرفان4 ، بهرام نیکخو5 ، ژیلا بهرامی راد6 ، نگار زمانی7 ، فردین فتحی 8 |
1- استادیار، مرکز تحقیقات سلولی و مولکولی، پژوهشکده توسعه بهداشت، دانشگاه علوم پزشکی کردستان، سنندج، ایران،
2- استادیار، گروه بیوشیمی، دانشگاه آزاد اسلامی، واحد سنندج، سنندج، ایران
3- استادیار، گروه بیوشیمی، دانشکده پزشکی، دانشگاه علوم پزشکی کردستان، سنندج، ایران،
4- دانشیار، مرکز تحقیقات سلولی و مولکولی، پژوهشکده توسعه بهداشت، دانشگاه علوم پزشکی کردستان، سنندج، ایران
5- دانشیار .گروه آسیب شناسی، دانشکده پزشکی، دانشگاه علوم پزشکی کردستان، سنندج، ایران
6- کارشناس ارشد، مرکز تحقیقات سلولی و مولکولی، پژوهشکده توسعه بهداشت، دانشگاه علوم پزشکی کردستان، سنندج، ایران
7- کارشناسی ارشد، مرکز تحقیقات سلولی و مولکولی، پژوهشکده توسعه بهداشت، دانشگاه علوم پزشکی کردستان، سنندج، ایران،
8- استاد، مرکز تحقیقات سلولی و مولکولی، پژوهشکده توسعه بهداشت، دانشگاه علوم پزشکی کردستان، سنندج، ایران ، farfath@gmail.com |
|
|
چکیده: (853 مشاهده) |
زمینه و هدف: پروتئین Fam83h یک پروتئین غیر ترشحی است که از طریق N-ترمینال خود با کازئین کیناز 1 آلفا 1 (CSNK1A1) برهمکنش دارد.
مواد و روش‌ها: در این مطالعه، دومین‌های C-ترمینال در Fam83hFam83h، در انسان و موش با استفاده از نرم‌افزار I-TASSER برای پیش‌بینی ساختار و عملکرد پروتئین مدل‌سازی شدند. شبیه‌سازی دینامیک مولکولی توسط نسخه5.0.2 نرم افزار گرومکس (GROMACS) برای بررسی رفتارهای پروتئین در طی زمان انجام شد. سپس برای هر مدل پس از انجام شبیه‌سازی مولکولی، آنالیز FEL صورت گرفت و داکینگ پروتئین-پروتئین برای بررسی برهمکنش C-ترمینال پروتئین Fam83h با کراتین-5 اسکلت سلولی به عنوان مدلی از کراتین سلولی توسط PIPER انجام شد.
یافته‌ها: نتایج نشان داد که پروتئین انسانی پایدارتر و فشرده‌تر از موش است. علاوه بر این، ارزیابی برهم کنش بین C ترمینال پروتئین‌های Fam83h و کراتین-5 در موش نشان داد که آمینواسیدهای آرژنین 378، پرولین391، سرین 663، گلوتامات 710 و آرژنین 923 در پروتئین Fam83h موش به ترتیب با لوسین474،آرژنین417، تیروزین453، گلوتامات397، گلوتامین396 و گلوتامات390 در کراتین-5 اسکلت سلولی موش پیوند هیدروژنی ایجاد می‌کنند. پروتئینFam83h انسان و کراتین-5 انسانی نیز از طریق آمینو اسیدهای تراونین433، هیستیدین447 و آرژنین477 و لوسین473، گلایسین476، گلوتامات420، آرژنین407 پیوندهای هیدروژنی تشکیل می دهند.
بحث: طبق مطالعات انجام شده قبلی، پروتئین Fam83h با کراتین اسکلت سلولی برهمکنش داشته و در پیشرفت سرطان نقش دارد. می‌توان نتیجه گرفت که پروتئین Fam83h می‌تواند به طور مستقیم با رشته های کراتین از طریق C-ترمینال خود برهمکنش داشته باشد؛ بنابراین، فرضیه ما درIn-silico ، این است که اختلال در C-ترمینال پروتئین Fam83h ممکن است منجر به اختلال در بسته‌بندی کراتین اسکلت سلولی به عنوان مکانیسمی در پیشرفت سرطان شود. |
|
| واژه‌های کلیدی: پروتئین Fam83h، کراتین-5، شبیه سازی دینامیک مولکولی |
|
|
متن کامل [PDF 471 kb]
(237 دریافت)
|
نوع مطالعه: پژوهشي اصیل |
موضوع مقاله:
بیوشیمی و آزمایشگاه بالینی
دریافت: 1400/12/7 | پذیرش: 1401/4/21 | انتشار: 1401/9/23
|
|
|
|
|
|
|
| ارسال پیام به نویسنده مسئول |
|
|
|
| ارسال نظر درباره این مقاله |
|
|
|
