fa بیماری‌زایی گونه‌های مختلف تاو پروتئین در بیماری‌های تحلیل برنده عصبی: بیماری آلزایمر، تحلیل قشری- قاعده‌ای و فلج پیشرونده فوق هسته‌ای پزشکی- نورولوزی Medicine - Neurology مروری Review <a name="_Hlk52705714"></a><a name="_Hlk52982848"><strong><span style="font-family:B Zar;"><span style="font-size:12.0pt;">زمینه و هدف:</span></span></strong></a><a name="_Hlk52957899"><span style="font-family:B Zar;"><span style="font-size:12.0pt;"> تاو پروتئین یک پروتئین مرتبط با میکروتوبول است که نقش ویژه&shy;ای در پویایی میکروتوبول&shy; و حفظ ساختار سلول‌های عصبی دارد. ایزو فرم‌های تاو پروتئین با داشتن سه یا چهار توالی تکراری در انتهای کربوکسیل، به ترتیب به عنوان ایزوفرم‌های </span></span></a><span dir="LTR">3R</span><span style="font-family:B Zar;"><span style="font-size:12.0pt;"> و یا </span></span><span dir="LTR">4R</span><span style="font-family:B Zar;"><span style="font-size:12.0pt;"> شناخته می‌شوند. ساختار و عملکرد تاو پروتئین با هایپرفسفریله&shy;شدن دچار اشکال می‌شود و به صورت رشته&shy;های در هم پیچیده داخل نورونی تجمع می‌یابد. هدف از این مطالعه، مرور ساختار و عملکرد فیزیولوژیک تاو پروتئین و اثر تجمع تاو پروتئین و رسوب آن در القای بیماری‌های تحلیل برنده اعصاب است.</span></span><span dir="LTR"></span><br> <strong><span style="font-family:B Zar;"><span style="font-size:12.0pt;">مواد و روش &shy;ها: </span></span></strong><span style="font-family:B Zar;"><span style="font-size:12.0pt;">گزارش‌های مرتبط با رسوب تاو پروتئین در بیماری‌های تحلیل برنده عصبی از مقاله‌های علمی جمع‌بندی گردید.</span></span><br> <strong><span style="font-family:B Zar;"><span style="font-size:12.0pt;">یافته‌ها:</span></span></strong> <span style="font-family:B Zar;"><span style="font-size:12.0pt;">رسوب فرم‌های رشته‌ای تاو پروتئین در سلول‌های عصبی و گلیال موجب آسیب سلولی و بروز بیماری‌های تحلیل برنده عصبی از جمله بیماری آلزایمر، تحلیل قشری-قاعده‌ای و فلج پیشرونده فوق هسته‌ای می&shy;شود. در این بیماری‌ها، نوع و محل رسوب ایزوفرم‌های تاو پروتئین در سلول‌های عصبی، آستروسیت‌ها و الیگودندروسیت‌ها متفاوت است که می‌تواند در تشخیص اختصاصی بیماری کاربرد داشته باشد. در بیماری آلزایمر، رسوب حاوی دو ایزوفرم </span></span><span dir="LTR">3R</span><span style="font-family:B Zar;"><span style="font-size:12.0pt;"> و </span></span><span dir="LTR">4R</span><span style="font-family:B Zar;"><span style="font-size:12.0pt;"> تاو پروتئین فقط در سلول عصبی دیده می‌شود؛ اما در بیماری‌های تحلیل قشری-قاعده‌ای و فلج پیشرونده فوق هسته ای، رسوب‌های تاو پروتئین فقط حاوی ایزوفرم </span></span><span dir="LTR">4R</span><span style="font-family:B Zar;"><span style="font-size:12.0pt;"> هستند و در سلول‌های عصبی و گلیال دیده می‌شوند.</span></span><br> <strong><span style="font-family:B Zar;"><span style="font-size:12.0pt;">نتیجه‌گیری:</span></span></strong> <span style="font-family:B Zar;"><span style="font-size:12.0pt;">با شناخت بیشتر عملکردهای فیزیولوژیک و بیماری&shy;زایی تاو پروتئین و کنترل میزان تاو پروتئین هایپرفسفریله با مهار پروتئین</span></span> <span style="font-family:B Zar;"><span style="font-size:12.0pt;">کینازها، می‌توان به یک راه‌کار تشخیصی و درمانی مهم در بیماری‌های تحلیل برنده عصبی ناشی از تاو پروتئین دست‌یافت.</span></span><span style="font-family:B Nazanin;"><span style="font-size:12.0pt;"></span></span><br> <span dir="LTR"></span> <strong>Background and</strong> <strong>Aim:</strong> Tau protein is a microtubule-associated protein that plays a critical role in microtubule dynamics and maintaining the structure of neurons. Tau isoforms with three or four repeated domains at the c-terminal are known as 3R or 4R isoforms, respectively. Hyperphosphorylation of tau impairs its original structure and function and causes accumulation of tau as tangled filaments known as neurofibrillary tangles. The aim of this study was to review the structure and physiological function of tau and also the role of accumulation and deposition of tau in induction of neurodegenerative diseases.<br> <strong>Materials and Methods: </strong>Relevant reports about the deposition of tau protein in neurodegenerative diseases were summarized from scientific articles.<br> <strong>Results: </strong>Deposition of the filamentous tau in neurons and glial cells causes cell damage and induces neurodegenerative diseases such as Alzheimer&rsquo;s disease (AD), cortico-basal degeneration (CBD), and progressive supranuclear palsy (PSP). The type of tau isoform and its site of deposition in neurons, astrocytes, and oligodendrocytes are different in these diseases, which can be a useful clue for precise diagnosis of the above mentioned diseases. In AD both 3R and 4R isoforms are deposited only in neurons, but in PSP and CBD only 4R isoform is deposited in neurons and glial cells.<br> <strong>Conclusion: </strong>Knowledge of the physiological functions and pathogenesis of tau and decreasing the hyperphosphorylated form of tau by inhibition of protein kinases, can lead to development of a diagnostic and therapeutic strategy for neurodegenerative diseases induced by tau protein.<br> Tau protein, Protein kinases, Neurofibrillary tangles, Tauopathies تاو پروتئین, پروتئین کینازها, رشته‌های درهم ­پیچیده داخل نورونی, بیماری‌زایی تاو پروتئین Tau protein, Protein kinases, Neurofibrillary tangles, Tauopathies 129 150 http://sjku.muk.ac.ir/browse.php?a_code=A-10-5756-1&slc_lang=fa&sid=1 Mohammad Majidi محمد مجیدی m.majidi@sci.uok.ac.ir 5580060505 5400319475328460041731 No Department of Biological Science, Faculty of Science, University of Kurdistan, Sanandaj, Iran گروه علوم زیستی، دانشکده علوم، دانشگاه کردستان، سنندج، ایران Aref Rajabi عارف رجبی aref.rajabi@muk.ac.ir 5580061667 5400319475328460041732 No Department of Neurology, Kurdistan University of Medical Sciences, Sanandaj, Iran گروه مغز و اعصاب، دانشگاه علوم پزشکی کردستان، سنندج، ایران Shamseddin Ahmadi شمس الدین احمدی sh.ahmadi@uok.ac.ir 382094763 5400319475328460041733 Yes Department of Biological Science, Faculty of Science, University of Kurdistan, P.O. Box 416, Sanandaj, Iran گروه علوم زیستی، دانشکده علوم، دانشگاه کردستان، سنندج، ایران