۳ نتیجه برای آنتی‌بادی
دکتر محسن رجب نیا چناری، دکتر بایزید قادری، احمد فتوحی، دکتر سیما حاجی قنبری،
دوره ۲۳، شماره ۳ - ( ۵-۱۳۹۷ )
چکیده
زمینه و هدف: یکی از اهداف اصلی در طب انتقال خون، سازگاری فرآورده خونی با بیمار است، که از این رو ارزیابی بالینی و سرولوژیک جهت حداکثر سازگاری (یا حداقل ناسازگاری) انجام می‌پذیرد. شناخته‌شده‌ترین گروه‌های خونی سیستم آنتی‌ژنی ABO و پر اهمیت‌ترین آن‌ها سیستم Rh می‌باشد. در این میان شایع‌ترین آنتی‌ژنی که واکنش ناسازگاری را در پی دارد آنتی‌ژن D می‌باشد و رخداد واکنش‌های همولیتیک آلوایمیون در سایر زیرمجموعه‌های گروه Rh بسیار نادر است. به‌طور خاص آنتی‌بادی آنتی-C یکی از علت‌های نادر بیماری همولیتیک در نوزادان است که در مقالات به آن اشاره شده است.
معرفی مورد: بیمار خانم ۸۵ ساله کاندید اکسیزیون وسیع زخم مزمن سطح دورسال پای راست، که جهت اصلاح سریع‌تر آنمی و آمادگی برای عمل جراحی کاندید دریافت Packed-Cell شد. با توجه به ناسازگاری خون بیمار با تمام واحدهای خونی هم‌گروه از نظر ABO و Rh، پانل تمامی آنتی‌بادی‌های گروه خونی چک شد و Anti-C-Antibody مثبت و سایر آنتی‌بادی‌ها منفی گزارش شد.
نتیجه‌گیری: در بیماران با ناسازگاری با فرآورده‌های خونی با گروه خونی ABO و Rh مشابه، می‌بایست سایر گروه‌های خونی را نیز در نظر داشت تا بتوان با انتقال فرآورده با حداکثر سازگاری (حداقل ناسازگاری) از عوارض انتقال خون پیشگیری کرد.
کلیدواژه‌ها: انتقال خون، گروه خونی، آنتی‌بادی آنتی-C
وصول مقاله:۲۱/۸/۹۶ اصلاحیه نهایی:۲۸/۱/۹۷ پذیرش:۱/۳/۹۷
آقای حسین سمیعی ابیانه، دکتر شهرام نظریان، دکتر محمد ابراهیم مینایی، دکتر جعفر امانی، آقای امیر سجاد حجتی رزگی، دکتر محمدرضا رمضانی،
دوره ۲۸، شماره ۳ - ( ۵-۱۴۰۲ )
چکیده
زمینه و هدف: بوتولیسم، سندروم ناشی از مسمومیت غذایی، به دنبال استفاده از غذای آلوده به سموم عصبی بوتولینوم به وجود میآید که بسیار خطرناک و کشنده هست. بیماری بوتولیسم به علت تأثیر سم باکتری بر پایانه‌های اعصاب حرکتی ایجاد می‌شود. نوروتوکسین‌های بوتولینوم جزء قوی‌ترین سموم شناخته‌شده می‌باشند. هدف از این تحقیق بیان، تخلیص و بررسی میزان ایمونوژنیسیتی پروتئین نوترکیب BoNT/B-HcC به عنوان یک کاندید ایمونوژن در حیوان آزمایشگاهی موش بود.
مواد و روش‌ها: انتهای کربوکسیل ناحیه اتصال‌دهنده نوروتوکسین بوتولینوم تیپ B به عنوان آنتی‌ژن مورد ارزیابی‌های بیوانفورماتیک قرارگرفت. پلاسمید pET۱۷b-BoNT/B-HcC به روش شوک دمایی به باکتریBL۲۱(DE۳) E . coli منتقل شد. پروتئین نوترکیب به روش کروماتوگرافی تمایلی، تخلیص و با تکنیک SDS-PAGE بررسی گردید. پس از تائید پروتئین نوترکیب با روش وسترن‌بلات، ایمنی‌زایی پروتئین در موش آزمایشگاهی انجام شد. تیتر آنتی‌بادی با استفاده از الایزای غیرمستقیم ارزیابی و نتایج با آزمون آماری t ارزیابی و مقایسه گردید.
یافته‌ها: ژن بهینه سازی شده شاخص سازگاری کدون ۰/۹۹ را دارا شد. درصد کدون‌های با شیوع بالا در ژن به ۷۸ درصد بهبود یافت. توالی ساز ژنی ۱۱۱۹ جفت باز با برش آنزیمی تائید و پروتئین نوترکیب با وزن ۴۳/۸ کیلودالتون در میزبان پروکاریوتی بیان گردید. میزان پروتئین خالص‌شده برای هر لیتر از محیط کشت ۲۳ میلی‌گرم بود. ایمن‌سازی موش‌ها پاسخ آنتی‌بادی سرمی را القا کرد و آنالیزهای آماری نشان داد که میزان تیتر آنتی‌بادی در مقایسه با نمونه کنترل تفاوت معنی‌داری دارد.
نتیجه‌گیری: آنتی‌ژن نوترکیب طراحی‌شده آنتی‌ژنیسیته بالایی نشان داد و می‌تواند به‌عنوان یک ایمونوژن علیه نوروتوکسین بوتولینوم تیپB در تحقیقات بعدی مورد بررسی قرار گیرد.
دکتر مهسا راسخیان، دکتر مریم پورجلیلی، دکتر امید تولایی،
دوره ۲۸، شماره ۴ - ( ۷-۱۴۰۲ )
چکیده
زمینه و هدف: درمان‌های مرسوم موفقیت کمی در درمان سرطان نشان داده‌اند. استفاده از قطعات آنتی‌بادی کنژوگه شده با پروتئین‌های خاص و هدفمند کردن آن یک روش نوین در تولید داروهای ضد سرطان است. علیرغم مزایای میزبان‌های پروکاریوتی، بیان پروتئین به شکل اجسام انکلوزیون بادی (سیتوپلاسمی) چالش برانگیز بوده و منجر به سختی‌های بعدی می‌شود. تولید پروتئین به صورت محلول تا حد زیادی به حل این مشکل کمک می‌کند. هدف اصلی این مطالعه شبیه‌سازی و بیان لیگاند القاکننده آپوپتوز مرتبط با فاکتور نکروز دهنده تومور (TRAIL) کونژوگه با قطعه متغیر تک زنجیر آنتی بادی (scFV) ضد CD۲۰ آنتی بادی ضد CD۲۰ به عنوان یک پروتئین محلول با استفاده از تعدیل کننده کوچک وابسته به یوبیکویتین بود. سیستم پروتئین فیوژن اصلاح کننده (SUMO) در E. Coli به عنوان روشی جدید برای تولید بهینه داروهای ضد سرطان است.
مواد و روش ها: پرایمرهای مناسب برای یک توالی DNA از قبل طراحی شده که پروتئین فیوژن را کد می‌کند برای تکثیر قطعه استفاده شد و در پلاسمید pSUMO در ناحیه پائین دست توالی برچسب ژنیSUMO ساب کلون گردید. پس از تائید با روش‌های استاندارد، پلاسمید نوترکیب به سویه E. Coli strain BL۲۱ (DE۳) منتقل شد. بیان توسط ایزوپروپیل بتا-دی-۱-تیوگالاکتوپیرانوزید القا شد. پروتئین های بیان شده توسط SDS-PAGE ارزیابی و سپس با کروماتوگرافی میل ترکیبی جداسازی شدند. برای تائید بیان پروتئین از وسترن بلات استفاده شد.
یافته‌ها: نتایج نشان داد که DNA پروتئین نوترکیب فیوژن به درستی ساب کلون شده و آنالیزهای مربوطه نشان داد که فرآیند بیان موفقیت‌آمیز بوده است. پروتئین فیوژن نوترکیب با تجزیه و تحلیل مناسب تائید شد.
نتیجه‌گیری: تولید پروتئین‌های نوترکیب به صورت محلول در میزبان پروکاریوتی E. coli می‌تواند هزینه‌های مصروف در فرآیندهای پایین دستی را کاهش دهد و با توجه به نتایج مناسب این تحقیق در تولید پروتئین فیوژن AntiCD۲۰ scFV-TRAIL به صورت محلول می توان از روش استفاده شده در این تحقیق به منظور تولید محلول و عملکردی این گونه پروتئین های نوترکیب بهره برد.
